Biochimie Structurale ENZYMES CO ENZYMES 2007 2008
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FACULTÉ DE MEDECINE DEPARTEMENT DE BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE PCEM I or 8 Biochimie Structurale ENZYMES CO-ENZYMES Pr Marc Denis Année universitaire 2007-2008 2/22 ENZYMOLOGIE 1 . GENERALITES 1 . 1. Définitions . 1. 1. Enzyme . 1. 2.
Substrat – Produit Biochimie Structurale ENZYMES CO ENZYMES 2007 2008 Premium By anpensl II, 201 S 8 pages 1/22 UNIVERSITE DE RENNES Sni* to View Michaelis KM ENZYME SUBSTRAT Glucose phosphate isomérase Aldolase Triose phosphate isomérase Glucose-6-phosphate Fructosel ,6-diphosphate Glycéraldéhyde-3phosphate -Phosphoglycérate Glycéraldéhyde-3-phosphate deshydrogénase Phosphoglycérate kinase CONCENTRATION 450 32 KM 700 100 460 70 60 n (KM [S 1 + [K] IJ KI JI Il 4. 4. 3.
Autres types d’inhibitions 4. 5. Modèle allostérique Forme Forme R VM d) MonoADP-ribosylation : Arg, Asn, Lys, Cys NAD Nicotinamide Enz—Arg Enz—Arg—ribosyI—ADP 7. 2. 2. Systèmes irréversibles a) Activation des proenzymes en enzymes par protéolyse limitée. b) Activation des proenzymes par addition de coenzymes 7*3. Régulation au niveau du site catalytique 7. 3. 1 . En fonction de KM et de la concentration en substrat 7. 3. 2. Inhibiteurs et activateurs 10/22 7. . Régulation allostérique Inhibltion par le produit final El B PAGF Structure CH 2 NH2 2 co OH NH p Alanine SH Cystéamine Acide pantothénique Pantéthéine 6. 2 Réactions catalysées 6. 2. 1 . Réactions d’acylation Acyl AMP o + coAS AMP extérieur Membrane plasmique AMP cyclique intérieur H2C ATP 315′ AMP HO Protéine kinase inactive active Enzyme déphosphorylé inactif NAD + NADA NH3 2. COENZYMES FLAVINIQUES 2. 1. Structure 10 Riboflavine